ABC（ATP結合盒）轉運蛋白是一個古老而龐大的蛋白家族，包括一百多種膜轉運蛋白。這種轉運蛋白廣泛存在于細菌、植物和哺乳動物的各種細胞中，主要功能是利用水解ATP的能量來驅動物質跨膜運輸。ABC轉運蛋白參與了多種物質的轉運，底物可以是離子、單糖、氨基酸、磷脂、肽、多糖和蛋白質。大部分ABC蛋白由兩個跨膜結構域和兩個核苷酸結合結構域組成。

根據(jù)物質轉運的方向，ABC轉運蛋白可以分為內(nèi)向轉運蛋白(importer)和外向轉運蛋白(exporter)。日前，清華大學和柏林洪堡大學的研究團隊獲得了一個氨基酸ABC轉運蛋白的晶體結構，揭示了它與底物特異性結合的結構基礎。這項研究發(fā)表在四月六日的美國國家科學院院刊PNAS雜志上，文章的通訊作者是清華大學生科院的楊茂君（Maojun Yang）教授和柏林洪堡大學的Erwin Schneider。

之前有研究表明，ABC外向轉運蛋白和內(nèi)向轉運蛋白通過共同的機制起作用，涉及面向內(nèi)（inward-facing）和面向外（outward-facing）狀態(tài)之間的轉換。不過，人們并不清楚ABC轉運蛋白的具體作用機制，尤其是其底物識別機制。

研究人員從騰沖嗜熱厭氧菌（Thermoanaerobacter tengcongensis）中獲得了一個氨基酸ABC內(nèi)向轉運蛋白Art(QN)2，分析了該轉運蛋白結合不同底物時的分子結構。這項研究為人們展示了跨膜結構域ArtQ和核苷酸結合結構域ArtN的組織形式，以及一個跨膜的底物轉運通道。

值得注意的是，Art(QN)2每個跨膜結構域都有一個帶負電的口袋，形成了負電的內(nèi)部通道，允許帶正電的氨基酸通過。研究人員在脂蛋白體中對Art(QN)2進行功能分析，發(fā)現(xiàn)它會根據(jù)底物進行構象變化，刺激ATPase的活性。

這項研究闡明了ABC轉運蛋白的一種底物結合模式，可以幫助人們更好的理解ABC轉運蛋白選擇和轉運底物的具體機制。