很多蛋白在高濃度時(shí)都形成纖維狀結(jié)構(gòu)，但蜘蛛網(wǎng)蛋白（有高度重復(fù)片段，側(cè)面為非重復(fù)性末端區(qū)域）卻有不同行為。它們?cè)诖娣庞诟邼舛葧r(shí)具有非常好的可溶性，但可根據(jù)需要轉(zhuǎn)化成極為堅(jiān)固的纖維。使這一點(diǎn)成為可能的分子機(jī)制尚不清楚，但本期Nature上兩篇結(jié)構(gòu)研究論文提供了新線索。

Askarieh等人發(fā)表了來(lái)自一種名為“Euprosthenops australis”的織網(wǎng)蜘蛛的一個(gè)拖絲蛋白“蜘蛛絲蛋白”的N-端區(qū)域的1.7X-射線晶體結(jié)構(gòu)。該結(jié)構(gòu)顯示了這種高度保守的區(qū)域何以能夠通過(guò)防止蜘蛛絲蛋白的過(guò)早積累、以及通過(guò)在pH值降低時(shí)沿蜘蛛絲伸出管觸發(fā)聚合反應(yīng)來(lái)調(diào)控蜘蛛絲的組裝。

Hagn等人確定了來(lái)自常見(jiàn)園蛛科蜘蛛“Araneus diadematus”的拖絲蛋白“絲心蛋白-3”的C-端NR區(qū)域的溶液結(jié)構(gòu)。他們觀察到了該蛋白的存儲(chǔ)和組裝形式之間由化學(xué)或機(jī)械刺激激發(fā)的一個(gè)構(gòu)形切換。