遺傳學證據(jù)差不多可確定，β淀粉樣蛋白的聚集能以某種形式導致早老性癡呆癥。斑塊中的纖維是積聚物的最明顯形式，因此是最明顯的可疑物。         

    像朊蛋白一樣，β淀粉樣蛋白可能是以一種感染的形式分布在大腦組織中。         

    進入21世紀，一種新共識開始出現(xiàn)：β淀粉樣蛋白纖維本身具有較弱的毒性，這些纖維似乎能引起有害炎癥。特別是當斑塊異常密集時，它們易于將β淀粉樣蛋白丟棄，而這些淀粉樣蛋白則會再次轉(zhuǎn)變?yōu)榈途垠w。在這個模型中，β淀粉樣蛋白低聚體是更加使人煩惱的神經(jīng)毒素。的確，β淀粉樣蛋白纖維可能在以一種危害較小的形式捕捉β淀粉樣蛋白的范圍內(nèi),具有自我保護性質(zhì)。         

    研究人員現(xiàn)在認為，β淀粉樣蛋白低聚體通過直接結合到神經(jīng)元的膜上或特異性受體上來產(chǎn)生有害效應。據(jù)推測，其中的特異性受體包括胰島素和NMDA谷氨酸受體，這些受體和神經(jīng)元的膜都是神經(jīng)元信號傳導所必需的。但是，如果β淀粉樣蛋白只對神經(jīng)元產(chǎn)生毒性，它們可能永遠不會制服大腦的清除機制，也不會引發(fā)疾病。要做到這些，β淀粉樣蛋白似乎需要其他的與朊病毒相關的毒性——傳染性。         

    早老性癡呆癥可能是一種朊病毒病，這一想法最初由加州大學舊金山分校的斯坦利·普魯西納（1997年諾貝爾生理學或醫(yī)學獎得主）在1984年提出的，他的這一想法曾引起廣泛的討論。直到2005年，不斷的研究證明普魯西納是正確的——β淀粉樣蛋白和朊病毒病一樣，都具有毒性和自我復制的狀態(tài)。         

    正如麻省理工學院的彼得·蘭斯伯里在20世紀90年代中期進行的一系列體外試驗中所顯示的那樣，朊病毒病和早老性癡呆癥中的關鍵自我復制子看似是一個低聚體而不是一個單體，一旦低聚體形成，它就會變成一個能吸引新單體的模板或“種子”，與附近的細胞核快速發(fā)生聚集。目前在劍橋市一生物技術公司任職醫(yī)藥首席科學家的蘭斯伯里說：“這是一種非線性現(xiàn)象，在此過程中細微的變化能產(chǎn)生巨大的效應?！?SPAN lang=EN-US>         

     一旦“種子”與細胞核聚集，其中的一種細胞核將作為模板以產(chǎn)生新的低聚體，另一種細胞核將產(chǎn)生不斷延長的纖維。蘭斯伯里表示這種最初的成核現(xiàn)象，比在朊病毒蛋白和Aβ42中發(fā)現(xiàn)的具有特殊粘性的一段氨基酸發(fā)生得要快。

    最近，德國圖賓根大學的馬賽厄斯·扎克爾領導的研究團隊表明，包含來自早老性癡呆癥患者的β淀粉樣蛋白的大腦物質(zhì)能夠集結小鼠腦中的斑塊。β淀粉樣蛋白不如朊病毒蛋白耐寒，因此從一個人身上“跳”到另一個人身上的可能性要小得多，但β淀粉樣蛋白在組織中確實以一種類似于感染的方式傳播。自從扎克爾表示其本質(zhì)是具有感染性的之后，現(xiàn)已在海德堡大學工作的貝伊魯瑟說：“盡管我遠離β淀粉樣蛋白的研究已經(jīng)很多年了，但我再次對它產(chǎn)生了興趣。”