磷酸酶（phosphatase）是細(xì)胞對環(huán)境做出反應(yīng)過程中至關(guān)重要的一類蛋白。現(xiàn)在來自歐洲分子生物學(xué)實(shí)驗(yàn)室（EMBL）的科學(xué)家們，生成了一個(gè)免費(fèi)在線的數(shù)據(jù)庫DEPOD(1.0版本，http://www.DEPOD.org)，將使得精確確定磷酸酶在人類細(xì)胞中的作用分子變得更加容易。綜覽它們的相互作用，可能有助于解析藥物無法預(yù)料的副作用。這一研究成果發(fā)表在5月14日的《科學(xué)信號》（Science Signaling）雜志上。

盡管我們知道鑷子的一般用途，但有時(shí)候卻很難分辨一副特殊的精密鑷子是一名外科醫(yī)師還是珠寶商的工具。感謝歐洲分子生物學(xué)實(shí)驗(yàn)室的科學(xué)家們，現(xiàn)在使得解析與之相似的一個(gè)生物學(xué)難題：磷酸酶變得更為容易，新研究為其他的研究人員提供了一個(gè)寶貴的資源。

無論是在你的眼中感受光的刺激，或是在你的血液中抵御疾病，還是在全身其他的部位，細(xì)胞都會對它們環(huán)境中發(fā)生的改變做出反應(yīng)。但首先，細(xì)胞必須要‘了解’到環(huán)境發(fā)生了改變。在細(xì)胞內(nèi)傳遞這種信息的其中一種方式，就是通過稱作為磷酸根離子的標(biāo)記，細(xì)胞根據(jù)所要傳送的確切信息，添加或是除去這些特異的分子。而細(xì)胞除去磷酸根離子所利用的工具就是磷酸酶。但對于一種特定的磷酸酶對哪些分子（或稱作底物）起作用，并不總是顯而易見。

該研究的領(lǐng)導(dǎo)者、歐洲分子生物學(xué)實(shí)驗(yàn)室的Maja Köhn 說：“在磷酸酶研究中最大的挑戰(zhàn)之一就是尋找底物，我們的工作為此提供了支持。我們使得猜測磷酸酶與底物之間關(guān)系變得更加的容易。”

在這項(xiàng)新研究中，歐洲分子生物學(xué)實(shí)驗(yàn)室的研究人員繪制出了迄今最為完整的，人類細(xì)胞中所有磷酸酶及其底物的圖譜?？茖W(xué)家們還根據(jù)磷酸酶的三維結(jié)構(gòu)，將它們分成了幾個(gè)家族。

這一信息使得研究人員能夠非常容易地鑒別一個(gè)磷酸酶的已知底物，并根據(jù)它與其他磷酸酶的相似度提出新的底物。這一網(wǎng)絡(luò)樣的互作概要圖甚至有可能幫助解析那些用于干擾磷酸酶或激酶的藥物，其無法預(yù)料的副作用。為了確保其他人能夠建立這樣的聯(lián)系，Köhn和同事們已經(jīng)構(gòu)建了一個(gè)免費(fèi)在線數(shù)據(jù)庫DEPOD。

EMBL –歐洲生物信息學(xué)研究所(EMBL-EBI) 所長Janet Thornton 說：“當(dāng)人們獲得意料之外的結(jié)果，有可能能夠在這里找到原因。DEPOD將大量信息組合到一起，可以通過各種方式對其進(jìn)行探索，不僅磷酸酶研究人員可以利用它，更廣泛的研究團(tuán)體也可以利用到它。”