近日， 《美國生物化學雜志》（Journal of Biological Chemistry）發(fā)表了中科院上海生科院營養(yǎng)科學研究所向嵩研究組的研究論文Structure and function of allophanate hydrolase。該研究解析了脲水解酶（allophanate hydrolase，AH）的三維結構，揭示了它催化反應的機制。

AH分布于多種微生物中，催化脲(allophanate)到氨的轉化。AH與尿素羧化酶（urea carboxylase，UC）構成尿素酰胺水解酶（urea amidolyase，UA）復合物，催化尿素到氨的轉化，是多種微生物利用尿素作為它們代謝所需氮源的重要環(huán)節(jié)。尿素是多種含氮的生物分子的代謝產物，使用它為氮源是氮元素在生命圈中的循環(huán)的重要環(huán)節(jié)，但有關AH的三維結構及其在脲(allophanate)催化到氨的具體作用機制尚不清楚。

向嵩研究員指導的博士生研究生樊晨在前期揭示UC的結構和催化反應機理的基礎上，通過與營養(yǎng)所尹慧勇組開展合作研究，使用結晶學的方法解析了AH的晶體結構。結果表明：AH由兩個催化結構域構成，分別參與兩步催化反應中的一步，并揭示了每一步的催化機制。有意思的是，研究發(fā)現其中一步反應可能代表一種新穎的脫羧反應。該工作不僅促進了人們對對UA的功能機理及微生物吸取尿素作為氮源等的理解，也拓展了對生物脫羧反應的認識。

該工作得到了國家科技部和中國科學院的經費資助。