來(lái)自北京生命科學(xué)研究所NIBS，中國(guó)農(nóng)業(yè)大學(xué)，協(xié)和醫(yī)科大學(xué)等處的研究人員發(fā)現(xiàn)組蛋白H3第36位賴氨酸甲基化可以拮抗組蛋白甲基化酶PRC2對(duì)H3第27位賴氨酸進(jìn)行修飾，同時(shí)研究人員還證明了一個(gè)已知的PRC2拮抗蛋白：ASH1是一個(gè)H3第36位賴氨酸專一性的組蛋白甲基化酶。這一研究成果公布在《The Journal of Biological chemistry》雜志上。

文章的第一作者是北京生命科學(xué)研究所與中國(guó)農(nóng)業(yè)大學(xué)聯(lián)合培養(yǎng)的博士生袁文，以及北京生命科學(xué)研究所與協(xié)和醫(yī)科大學(xué)聯(lián)合培養(yǎng)的博士生徐墨，通訊作者是北京生命科學(xué)研究所朱冰研究員。其他研究人員包括北京生命科學(xué)研究所博士生黃暢和劉楠，以及蛋白質(zhì)中心陳涉博士。

表觀遺傳學(xué)（epigenetics）又稱為實(shí)驗(yàn)遺傳學(xué)、化學(xué)遺傳學(xué)、特異性遺傳學(xué)、后遺傳學(xué)、表遺傳學(xué)和基因外調(diào)節(jié)系統(tǒng)，它是生命科學(xué)中一個(gè)普遍而又十分重要的新的研究領(lǐng)域。表觀遺傳改變對(duì)于生物體各種細(xì)胞類型的發(fā)育與分化具有關(guān)鍵性的作用，在正常細(xì)胞過(guò)程，比如雌性哺乳動(dòng)物X染色體失活，以及酵母中配對(duì)型位點(diǎn)的沉默方面也有重要作用。但是表觀遺傳狀態(tài)會(huì)受到環(huán)境的影響或衰老的干擾，并且癌癥和其它疾病發(fā)生過(guò)程中表觀遺傳的變化也需要更深入的研究。

組蛋白研究是表觀遺傳學(xué)領(lǐng)域的一個(gè)重要研究方向，這篇文章就主要是圍繞組蛋白修飾展開(kāi)的。研究發(fā)現(xiàn)在HeLa細(xì)胞中，H3第27位賴氨酸的三甲基化修飾很少與H3第36賴氨酸的高階甲基化（二甲基化合三甲基化）修飾共存于同一條多肽上。并且通過(guò)生化實(shí)驗(yàn)證明含有H3第36位賴氨酸甲基化修飾的核小體可以抑制PRC2復(fù)合物在其上的活性。

PRC2復(fù)合物所介導(dǎo)的組蛋白H3第27位賴氨酸甲基化修飾對(duì)于基因的轉(zhuǎn)錄起著重要的調(diào)節(jié)作用。PRC2復(fù)合物所介導(dǎo)的27位賴氨酸甲基化修飾可以在染色質(zhì)上蔓延從而形成區(qū)域性的抑制型染色質(zhì)環(huán)境。所以，一個(gè)很重要的問(wèn)題就是染色質(zhì)上哪些組分能夠拮抗這種蔓延。

除此之外，研究人員還證明了一個(gè)已知的PRC2拮抗蛋白ASH1，是一個(gè)H3第36位賴氨酸專一性的組蛋白甲基化酶。

朱冰研究組主要研究方向是表型遺傳學(xué)(Epigenetics)的生物化學(xué)機(jī)理。他們?cè)谌ツ昀没诜€(wěn)定同位素標(biāo)記的定量質(zhì)譜技術(shù)對(duì)DNA復(fù)制之后“新”、“舊”組蛋白的分配進(jìn)行研究。研究人員發(fā)現(xiàn)H3.1-H4組成的核心四聚體在DNA復(fù)制過(guò)程中保持完整。此結(jié)果暗示，新的組蛋白H3.1-H4可能以相鄰核小體的已有修飾為模板，重新建立其修飾模式。作者們還首次發(fā)現(xiàn)由組蛋白變體H3.3組成的H3-H4四聚體會(huì)發(fā)生相當(dāng)量的“新”、“舊”重組。