來自北京生命科學(xué)研究所，中國農(nóng)業(yè)大學(xué)等處的研究人員發(fā)表了題為“The plant actin-binding protein SCAB1 is a dimeric actin crosslinker with an atypical Pleckstrin homology domain”的文章，利用蛋白晶體學(xué)和生物化學(xué)方法，分析了一種植物特有的微絲結(jié)合蛋白的結(jié)構(gòu)和功能，為進一步揭示這種蛋白的作用機制，以及植物細(xì)胞骨架的分子機制提供了重要信息，相關(guān)成果公布在《Journal of Biological Chemistry》雜志上。

文章的第一作者是北京生命科學(xué)研究所和中國農(nóng)業(yè)大學(xué)聯(lián)合培養(yǎng)的博士研究生張煒為本文第一作者，通訊作者是北京生命科學(xué)研究所葉克窮博士，參與本研究工作的還有中國農(nóng)業(yè)大學(xué)的趙楊博士和郭巖博士。這項研究在北京生命科學(xué)研究所完成，得到了科技部的北京市政府的資助。

肌動蛋白（actin）形成的微絲對維持細(xì)胞的機械強度、細(xì)胞形態(tài)發(fā)生、細(xì)胞運動和胞內(nèi)物質(zhì)運輸?shù)壬磉^程有重要作用。很多蛋白和微絲結(jié)合，控制微絲結(jié)構(gòu)的形成和變化。郭巖實驗室最近發(fā)現(xiàn)了一種新的植物特有的微絲結(jié)合蛋白SCAB1。它可以結(jié)合并穩(wěn)定微絲結(jié)構(gòu)，促使微絲成束。擬南芥scab1突變體對干旱更加敏感，氣孔保衛(wèi)細(xì)胞的運動也受到影響。

在這篇論文，研究人員使用蛋白晶體學(xué)和生物化學(xué)方法分析了SCAB1蛋白的結(jié)構(gòu)和功能。發(fā)現(xiàn)SCAB1 是個模塊化蛋白，包含一個微絲結(jié)合結(jié)構(gòu)域，兩個coiled-coil （CC） 卷曲螺旋結(jié)構(gòu)域和一個Immunoglobulin-Pleckstrin homology（Ig-PH）融合結(jié)構(gòu)域。研究人員解析了其中CC1和 Ig-PH結(jié)構(gòu)域的高分辨率晶體結(jié)構(gòu)。發(fā)現(xiàn)CC1結(jié)構(gòu)域形成反平行的卷曲螺旋，并進一步形成二聚體。序列分析和生化實驗表明蛋白中部含有第2個卷曲螺旋結(jié)構(gòu)域（CC2），它也介導(dǎo)二聚化。

研究人員發(fā)現(xiàn)SCAB1至少需要一個卷曲螺旋才能穩(wěn)定的結(jié)合微絲，說明二聚體結(jié)構(gòu)對于結(jié)合微絲起關(guān)鍵作用。由此研究人員提出SCAB1結(jié)合微絲的模式：SCAB1形成雙體，然后兩個微絲結(jié)合結(jié)構(gòu)域同時和兩條微絲結(jié)合，促使微絲成束。

SCAB1 的C末端由Immunoglobulin和Pleckstrin Homology（PH）兩個結(jié)構(gòu)域融合而成。 PH結(jié)構(gòu)域通常具有結(jié)合磷酸肌醇的能力。研究人員發(fā)現(xiàn)SCAB1 的PH結(jié)構(gòu)域缺乏經(jīng)典的磷酸肌醇結(jié)合口袋，但在分子表面有個低親和力位點能結(jié)合多種磷酸肌醇。這個發(fā)現(xiàn)提示磷酸肌醇分子可能有調(diào)節(jié)SCAB1功能的作用。

葉克窮研究組主要從事蛋白質(zhì)和核酸核糖核酸之間的互相作用的研究，去年曾在Nature雜志上發(fā)表文章，解析了C/D RNA蛋白質(zhì)復(fù)合物催化RNA核糖甲基化的結(jié)構(gòu)機理。