來自清華大學的研究人員在新研究中揭示了一種細菌能量耦合因子（energy-coupling factor，ECF）轉運蛋白的結構，這一發(fā)現(xiàn)對于了解維生素的運輸，以及進一步拓展其生物學結構具有重要意義。相關論文“Structure of a bacterial energy-coupling factor transporter”發(fā)表在4月14日的《自然》（Nature）雜志上。

文章的通訊作者是清華大學生命科學院院長施一公教授，其研究組主要致力于運用結構生物學和生物化學的手段研究腫瘤發(fā)生和細胞凋亡的分子機制，集中于腫瘤抑制因子和細胞凋亡調節(jié)蛋白的結構和功能研究、重大疾病相關膜蛋白的結構與功能的研究、胞內(nèi)生物大分子機器的結構與功能研究。

ATP結合盒式蛋白(ATP-bindingcassette transporter,ABC)是古老而龐大的家族，是一類ATP驅動泵。ABC成員之間具有很多共性,如相似的物質轉運功能和結構。但隨著基因的不斷進化，成員之間又產(chǎn)生許多不同點，表現(xiàn)在家族特征的各個方面，如結構、功能、器官分布與亞細胞定位等。廣泛分布在從細菌到人類各種生物體中。每種ABC蛋白對于單一底物或相關底物的基因是有特異性的。這些底物或許是離子、單糖、氨基酸、磷脂、肽、多糖甚至是蛋白質。

正常生理條件下，ABC蛋白是細菌質膜上糖、氨基酸、磷脂和肽的轉運蛋白，是哺乳動物細胞質膜上磷脂、親脂性藥物、膽固醇和其他小分子的轉運蛋白。其在肝、小腸和腎等器官細胞質膜分布豐富，能將天然毒物和代謝廢物排除體外。

ECF 轉運蛋白屬于一類新的ABC轉運蛋白。這類蛋白是一些微量營養(yǎng)元素的運輸因子，負責原核生物的維生素攝入。每個ECF轉運因子都包含一對胞質ATPases（A 和 A′組件，或稱EcfA和EcfA′），一個嵌入細胞膜的底物結合S蛋白（S組件，或稱EcfS），和一個跨膜能量偶聯(lián)組件（T組件，或稱EcfT）。EcfT負責將EcfA–EcfA′亞復合體與EcfS連接到一起。但目前對于ECF轉運蛋白的具體結構及運輸機制仍了解甚少。

在這篇文章中，研究人員報告了一個來自短乳桿菌的無核苷酸ECF轉運蛋白的晶體結構。這一分辨率為3.5 Å的結構顯示：T組件有一個馬蹄形的開放式結構，有5個α-螺旋作為跨膜片段，兩個胞質α-螺旋作為耦合模塊與A 和 A′組件相連。此外，研究人員還驚訝地發(fā)現(xiàn)發(fā)現(xiàn)S組件沿著類脂膜水平定位，五個跨膜片段和兩個T組件胞質螺旋特異與其結合。

新研究揭示的ECF轉運蛋白結構特征，對于闡明其對于底物的特異性識別以及跨膜轉運的分子機制提供了重要的基礎。